来自加州大学洛杉矶分校，清华大学生科院与医学院的研究人员发表了题为“Dynamics of the l-fucose/H+ symporter revealed by fluorescence spectroscopy”的文章，通过荧光光谱法，揭示了岩藻糖（L-fucose）同向转运体的动力学机制，并提出了分析FucP结构动力学的一种新方法。相关成果公布在美国《国家科学院院刊》（
PNAS）杂志上。
文章的通讯作者是加州大学洛杉矶分校生理学家H. Ronald Kaback，清华大学生科院颜宁教授，以及孙林风（Linfeng Sun，音译）参与了此项研究，主要为这项研究提供了相关的分析工具和方法。
2010年，颜宁研究组在Nature杂志上发表文章，报道了大肠杆菌岩藻糖（L-fucose）转运蛋白（FucP）结构与功能。FucP从属于Major Facilitator Superfamily (MFS)超家族。MFS超家族转运蛋白是一类非常古老、在各个物种中都起着重要作用的转运蛋白，目前已知一级序列的家族成员超过一万个，它们在营养物质和代谢产物的转运、细菌抗药性以及神经信号传导等各种生理过程中起着重要作用。由于MFS转运蛋白的重要生理功能，它们的结构与功能受到了广泛的关注。
虽然大肠杆菌中FucP相关晶体结构得以报道，但是关于FucP构象动力学目前还并不清楚。在这篇文章中，研究人员通过荧光光谱法，解析了岩藻糖（L-fucose）同向转运体的动力学机制。
研究人员发现在纯化的FucP中添加岩藻糖，会以一种依赖于浓度的方式，无需λmax的转变，就能诱导色氨酸Trp荧光20%的淬灭。这一过程当Trp38和Trp278被Tyr或者Phentermine替代的时候，会被取消，而Trp38和Trp278这两者正是定位于朝外结构的相对面上，并且当Trp两者中的一个突变，也会降低淬灭。因此这两个色氨酸残基都参与了这一现象。
通过进一步的研究，研究人员还发现Trp38，或者Trp278中任何一个被更换（尤其是前者），都会引起荧光淬灭，从而降低了岩藻糖的表面亲和力，抑制岩藻糖活性转运过程，这说明这两个残基可能直接才能与了岩藻糖的结合。
研究人员推测，这种结合能诱导FucP关闭时，朝外结构中一个构象的变化，这样Trp38和Trp278就能接近结合糖，形成一种“被封闭（occluded）”的中间体结构。这两个Trp残基的位置也提出了一种分析FucP结构动力学的特殊方法。（来源：生物通 万纹）
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