利用机械力使蛋白质去折叠再诱导其折叠，特别适合用来研究蛋白质在外力作用下的折叠过程。这种方法被广泛应用于原子力显微镜实验（AFM）中对单个生物分子折叠机理的研究。最近，新的原子力显微镜实验发现泛素多聚体在外力去折叠后，重折叠的过程中存在大量的稳定的中间体。这些中间体在外力作用下将产生2～30纳米的距离分布，而典型的泛素单体只给出20纳米的距离分布。
中科院上海
研究院计算生物学所研究组长Frauke Graeter博士和夏飞博士利用分子模拟的方法，理论研究了泛素多聚体折叠过程以及中间体的性质，并提出多聚体中单体间的相互作用将导致中间体的产生，而这些稳定的中间体通过两个相邻单体间交换相同的二级结构形成。理论计算的结果表明，去折叠后，这些中间体将产生2到30纳米的距离分布，这与实验观测的结果一致，进一步的动力学分析也与实验相符。该理论研究为泛素多聚体在外力作用下的折叠中间体提供了新的理论解释。
该研究是与美国马里兰大学的Dave Thirumalai教授合作完成，并于4月11日在线发表于美国《国家科学院院刊》（PNAS）。
该工作得到了美国健康研究所、中国国家自然科学基金、计算所奇拉实验室以及德国学术交流中心的支持。（来源：中科院上海
研究院）
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