10月5日，《生物化学期刊》（J. Biol. Chem.）在线发表了生化与细胞所王恩多研究组研究论文——《血红素结合人细胞质精氨酰-tRNA合成酶并抑制其催化活力》。
人细胞质精氨酰-tRNA合成酶(hcArgRS)催化tRNAArg氨基酰化生成Arg-tRNAArg。Arg-tRNAArg一方面是蛋白质生物合成的原料，参与蛋白质合成；另一方面它也是精氨酰-tRNA：蛋白质转移酶的底物，转移精氨酰基到蛋白质的N-末端，参与依赖泛素化的“N-末端规则”蛋白质降解途径。哺乳动物细胞的ArgRS既参与蛋白质生物合成，又参与蛋白质的降解，如何调节ArgRS的这两个相反的功能是非常重要的科学问题。血红素作为信号分子，参与到许多重要的生命活动中，其中“N-末端规则”途径就是一个血红素的感应器。
王恩多实验室的杨芳博士研究了血红素与hcArgRS在体外的相互作用，研究结果表明血红素能够以hcArgRS的Cys-115 作为特异性的轴向配体与之结合，血红素通过抑制hcArgRS的第一步反应—氨基酸活化反应，而抑制酶的tRNA精氨酰化活力。血红素诱导hcArgRS的寡聚化是其抑制该酶催化活力的主要原因。氨基酰-tRNA合成酶家族是一个功能多样的蛋白质家族，该研究对进一步深入探索哺乳动物ArgRS新的生物学功能提供了极有价值的线索。
该研究工作得到科技部重大科学研究计划，中国博士后基金，上海市博士后基金，中科院王宽诚博士后基金以及上海生科院博士后基金的经费资助。（来源：中科院上海
研究院生化与细胞所）
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