来自Rutgers大学化学与生物化学系的两位学者近期在蛋白活性研究上获得新观点，相关成果文章“Dynamic activation of an allosteric regulatory protein”发表在《自然》（Nature）杂志上。
文章通讯作者是Charalampos G. Kalodimos，第一作者是Shiou-Ru Tzeng。
别构调节（Allosteric regulation，源自希腊语 allos——“其他”、stereos——“固态(物体)”）是酶活性调节的一种机制，也称为变构调节。其原理为，一些酶除了有活性中心外，还有所谓别构中心，该中心可与配体（有时为底物）结合从而使酶的构象发生改变，影响到酶活性中心与底物的亲和力以及酶的活性。
Charalampos G. Kalodimos和Shiou-Ru Tzeng的一项新研究表明，认为别构蛋白的活性纯粹由结构调控的观点应当予以修正，应该将来自蛋白动态的一个经常占支配地位的贡献包括进去。
Shiou-Ru Tzeng和Charalampos Kalodimos对与“降解物激活蛋白”（CAP）相结合的环AMP进行了定性。CAP是被经常用作变构模型的一个转录激活蛋白。他们出乎意料地发现，即便是当处在一个从结构上来讲没有活性的构形时，CAP也能被蛋白动态的变化所激活，以便与配体（DNA）结合。
这些数据强烈地显示，别构蛋白的活性不仅仅受结构的影响，它同时也受蛋白动态变化的影响，经典的别构蛋白活性纯粹由结构调控的观点应该受到修正。（来源：生物通 小茜）
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