4月25日，中国科学院生物物理研究所研究员丁璟珒研究组和北京 研究所资深研究员邵峰团队，在《科学》杂志在线发表研究论文，揭示了两种来源于低等真核生物的gasdermin（GSDM）蛋白通过非蛋白酶切割的新颖方式激活的分子机制。

细胞焦亡是一种由GSDM家族蛋白介导的程序性细胞死亡，在机体抵御病原感染、清除变异或有害细胞等过程中发挥重要作用。作为细胞焦亡的直接执行者，GSDM蛋白受到学界的广泛关注和深入研究。哺乳动物的GSDM蛋白普遍采用蛋白酶切割的激活方式，GSDM蛋白是否还存在不依赖酶切的激活机制？该机制是如何介导GSDM蛋白执行细胞焦亡的功能？这些问题都有待探索和研究。

在这项工作中，研究人员打破了一直以来认为GSDM蛋白需要蛋白酶切割打开自抑制、激活膜打孔活性的传统认识，揭示了低等真核生物中两类只含有膜打孔结构域的GSDM蛋白，分别通过氧化还原调控或配对的分子间相互作用来释放膜打孔活性的全新激活机制，拓展了对GSDM蛋白进化和功能多样性的机制理解。多种不同的激活机制表明GSDM蛋白可以响应更广泛的生物学信号，参与更丰富的生命活动过程。